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Identificación molecular y actividad sobre sustratos cromogénicos de la venombina A del veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox
(Revista Peruana de Biología, 2011-04-28)
En el presente trabajo se ha realizado la identificación molecular de la enzima similar a trombina (EST) del veneno de Bothrops atrox y se ha evaluado su actividad enzimática sobre diversos sustratos sintéticos. La enzima ...
Caracterización biológica y acción de inhibidores de una fosfolipasa A2 del veneno de Lachesis muta
(Revista Peruana de Biología, 2011-05-04)
El presente trabajo informa de la purificación y caracterización bioquímica y biológica de la fosfolipasa A2 (PLA2) de Lachesis muta (Linnaeus, 1766). La purificación se realizó por cromatografía liquida (CL) usando ...
Purificación de una lectina tipo C del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta.
(Sociedad Química del Perú., 2013-07-02)
A partir del veneno de la serpiente Lachesis muta, que habita en la amazonía peruana, se purificó y determinó las propiedades bioquímicas de una proteína no enzimática denominada lectina Tipo C. La purificación se logró ...
Acción neutralizante de la toxicidad del veneno de Bothrops atrox por extracto de plantas amazónicas.
(Sociedad Química del Perú., 2013-07-02)
Se ha realizado un estudio de neutralización con extractos vegetales de la Amazonía peruana contra el veneno de la serpiente Bothrops atrox “jergón”. Para ello, se preparó extractos acuosos: hervidos, sin hervir e infusión ...
Purificación y caracterización bioquímica de un factor de difusión presente en el veneno de la serpiente Bothrops atrox (Jergón).
(Sociedad Química del Perú., 2013-07-20)
Se ha purificado un componente proteico de
alto peso molecular del veneno de la serpiente peruana B. atrox, usando una cromatografía de intercambio aniónico sobre
DEAE Sephadex A-50 y una filtración molecular sobre ...
Purificación y algunas propiedades de una hialuronidasa del veneno de la serpiente Bothrops brazili "jergón shushupe".
(Sociedad Química del Perú., 2014-03-27)
En el veneno de la serpiente Bothrops brazili se ha encontrado una proteína con actividad hialuronidasa. La purificación se realizó en dos pasos cromatográficos utilizando columnas de Sephadex G-75 y DEAE Sephadex A-50 ...